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Universität WürzburgChemistry & Pharmacy News

Editor-in-chief: Dr. Rian Dewhurst

Photography: Sascha StellwagDr. Ivo KrummenacherBringmann and Mudongo (U. Kinshasa) research groups

Special thanks to: Dr. Ivo Krummenacher

Dr. Andreas ÖchsnerProf. Utz FischerGunnar BartschProf. Gerhard BringmannDr. Torsten BruhnDr. Clemens GrimmProf. Bernd EngelsDr. Christoph GrebnerZarah FalkDr. Patrick Nürnberger

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The research group of Prof. Bernd Engels has devel-oped a new method for computationally modelling proteins and enzymes as if they were in their native environment: water. The new method both speeds up the calculations and improves their accuracy.

How do you find the true structure of a molecule? It sounds like a simple question, but the answer is complicated. Chemis-try is built on experimental techniques that help to figure out the shape, size, and composition of molecules - none of which are perfect. As the power of computers has skyrocketed, re-searchers have increasingly turned to non-experimental com-putational methods for investigating their molecules. In classi-cal computational chemistry, a guess at the three-dimensional coordinates of the atoms in a molecule is fed into a computer, and the program tweaks the atoms until the lowest-energy - most stable - structure is found. The result is a model of a molecule in isolation, where no interactions are possible with other molecules.

Don’t forget the waterThis approach works fine for small molecules, but what about

large biomolecules like proteins and enzymes? Accurate structural knowledge of the “molecules of life” is cru-

cial in knowing how drugs interact with them, and can lead to the design of targeted pharmaceuticals, bio-cides, and other useful bioactive compounds. How-ever, these enormous biomolecules are dissolved in water in your body - which means they are sur-rounded by a network of hundreds of small H2O molecules which interact with them. Clearly, the biomolecule’s behaviour in water will be much

different than if completely isolated in a vacuum. For instance, β-sheets, a common structural unit of

proteins, are highly twisted in aqueous conditions but much less so when calculated in the gas phase.

Modelling H2O layersWhat is needed is a way to computationally model the biomolecule in water. But modelling an infi-nite network of water molecules is impossible: every H2O molecule that is added to a calcula-tion increases the time needed and increases the “computational cost”. The research group of Prof. Bernd Engels has a long track-record

of developing new methodology in computational chemistry. They knew that there is an inner shell

of water molecules that directly interacts with the biomolecule, while the outer shells have less influence. The

Engels research group set out to develop a method for con-sidering the important inner H2O shell with high accuracy, and using lower accuracy for the less-important outer shells of water molecules. The result, published recently in the Journal of Chemical Theory and Computation, was a new al-gorithm for calculating the structure of large biomolecules in an aqueous environment which saves computational time and still provides an accurate model for of the molecule.

Links to:Original article

Engels research group

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Above: One orientation of an inhibitor drug (stick fig-ure) binding to an enzyme of the SARS Coronavirus (the blue background) cal-culated using the technique developed by the Engels re-search group. Graphic: Dr. Christoph Grebner

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The research group of Prof. Gerhard Bringmann has finally unlocked the molecular secrets of a plant they collected in the Congo in 2006, find-ing new and fascinating natural products with high antimalarial activity.

In 2006, a sample of a plant was collected by Prof. Virima Mudogo of the University of Kinshasa from a remote rainforest region near Ikela, a town near the centre of the Democratic Republic of Congo that had been almost completely destroyed just a few years earlier during the Second Congo War. The plant, unclassified and undocu-mented, was clearly a member of the Ancistrocladaceae family, a small genus of climbing, vine-like plants that have been found in Africa, India and other tropical areas of South-East Asia. This family of plants, rare and little-known to most of us, has been famous for some time to natu-ral products chemists - none more so than the research

group of Prof. Gerhard Bringmann. The reason? The plants are the only known producers of one very specific and unusual class of molecule: the naphthylisoquinoline alka-loids (NIQs). As well as possessing fascinating molecular structures, many of these compounds have been found to be highly active anti-HIV and antimalarial agents.

Isolating and identifying the active compoundThe Congolese Ancistrocladus plant obtained by the Bring-mann research group in 2006 turned out to contain a sur-prising range of new NIQs, one of which was isolated and named Jozimine A2. The complicated structure of Jozimine A2 was determined through various forms of spectros-copy and chromatography by Dr. Guoliang Zhang, a Ph.D. student in the Bringmann group. More proof came from comparison of the molecule with a compound prepared “semi-synthetically”, by modifying a more simple molecule isolated from the same plant. Bringmann and cowork-

This page: Prof. Virima Mudogo (front) on an expedition for new plant material.

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ers, along with collaborators at the Univer-sity of Kinshasa and the Swiss Tropical and Public Health Institute, also confirmed their synthetic and spectroscopic studies using single-crystal X-ray crystallography, together providing unequivocal proof of the arrange-ment of the rings. Once isolated, Jozimine A2 was found to be exceedingly effective at kill-ing the parasite that causes malaria. In fact, it showed a much higher activity than all of the 140 natural NIQs that are currently known. The high antimalarial activity of Jozimine A2 is accompanied by low toxicity, a key prerequi-site for a successful drug candidate.

The futureThe Bringmann group plans to isolate fur-ther dimeric NIQs from a variety of plants that have been (and will be) collected in the Congo by Prof.Virima Mudogo, who often has help from students funded by BEBUC (Bourse d’Excellence Bringmann dans les Universités Congolaises) scholarships. This system aims to reinstall excellence at Congolese universities and was founded by Professors Bringmann and Mudogo, among others, together with Universität Würzburg (details of the initia-tive can be found here). During his Masters thesis here in Würzburg, one of these stu-dents, Blaise Pascal Kimbadi Lombe, isolated the new dimer Mbandakamin A, named after the place where the plant material was col-lected. The new dimer is still under investiga-tion but has interesting antimalarial activity, and a paper about this molecule is on the way. But this wasn’t the only benefit of Mr. Lombe’s stay in Würzburg: he and Dr. Zhang both made key contributions towards the Bringmann group’s 2012 ChemCup victory. The Bringmann group is certainly a multi-tal-ented bunch.

The big pictureAlmost 100 people per 100,000 are killed by malaria every year in the Democratic Re-public of Congo, the seventh-highest rate of any country. Given that Jozimine A2 has prov-en highly effective against the parasite that causes malaria, the nameless Ancistrocladus plant and its natural products are potentially a local solution to one of the country‘s big-gest problems.

Links to:Original articleBringmann research group

Above left: The root sample collected in 2006. Above right: Molecular structure of molecule Jozimine A2

from single crystal X-ray crystallography. Below: the liana plant from which the sample was taken.

We’ve all seen high-speed video footage of bullets destroying watermelons and other things. Just change “bullets” to “photons” and “watermelons” to “mol-ecules” and you’ll have an idea of what the research group of Dr. Patrick Nürnberger does - except that their technique is around a billion times faster than anything you’ll see on Youtube.

After excitation by light, many molecules break apart. While this is sometimes an unwanted side effect, light-induced dissociation can also be the start of intriguing photochemical processes or the initial step for the release of a useful substance from a larger compound. For some molecular systems, the bond cleavage is very unlikely, for others it is very efficient. In certain cases, even several bonds can be broken. One might wonder: What is the underlying mechanism? How fast is the reaction?

Time to collaborateA good point to join forces, as done by scientists from Physi-cal and Inorganic Chemistry: Over the last few years, the re-search group of Prof. Ulrich Schatzschneider of the Institut für Anorganische Chemie has demonstrated the potential of car-bon-monoxide-releasing molecules (CORMs) for biological ap-plications. For a promising manganese tricarbonyl CORM, they

showed that several CO ligands are released upon illumination with an ultraviolet lamp. Just next door in the Institut für Physi-kalische und Theoretische Chemie the research group of Dr. Patrick Nürnberger has been monitoring photoreactions via characteristic infrared signatures (e.g. carbonyl vibrations) on a femtosecond (10-15 s) time scale. Using this technique, the Nürn-berger group can watch as the molecules undergo incredibly quick structural changes.

Watching the breakupSo how does the CORM release the CO? The collaborative studies unraveled what actually happens: an excitation by ultra-violet light leads to the liberation of just one CO, while some excited molecules even retain all ligands. The water environ-ment now rapidly quenches the molecular dynamics initiated by the ultraviolet photon: after a few picoseconds (10-12 s), all the excess vibrational energy is already gone. A truly ultrafast breakup, leaving the newly-formed dicarbonyl waiting for a fur-ther incentive to release more CO.

Links to:Original articleNürnberger research groupSchatzschneider research group

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The arsenal of spectroscopic techniques in the Braunschweig research group (Inorganic Institute) has recently been expanded by the arrival of a state-of-the-art electron paramagnetic resonance (EPR) spectrometer, by which radicals, molecules with an unpaired electron, can be studied.

In many instances this method allows the detection and un-equivocal identification of paramagnetic species, analogous to NMR spectroscopy for diamagnetic compounds. The EPR spec-trometer, which was purchased with a grant from the Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG), will offer new opportunities for research in a wide range of fields, from creating magnetic mate-rials to developing new catalysts.

So, what can we do with it?The Braunschweig group has recently applied this technique to study radicals that have been formed by one-electron reduction of boron-containing heterocycles. In cases where NMR spec-troscopy fails, EPR spectroscopy can prove an indispensable tool in probing the electronic and bonding structure of odd-electron species. The Braunschweig group also routinely uses EPR spec-troscopy to detect unstable radical intermediates in new chemi-cal reactions. In yet another line of research, EPR is applied to the characterization of new paramagnetic organometallic com-plexes of transition metals.

Something for everyoneOther research groups from the chemistry department will also benefit from the new spectrometer. The team of Prof. Lambert of the Institute for Organic Chemistry investigates fundamental electron and charge transfer processes in various mixed-valence compounds that have broad implications for functional materi-

als with electronic and optical applications. Time-resolved EPR experiments can be used to study the dynamics of these pro-cesses and provide valuable information on how the molecular structure relates to their photophysical properties. In another project, the group of Prof. Radius of the Inorganic Institute ex-plores paramagnetic transition metal compounds for the activa-tion of small molecules and as catalysts for organic transforma-tions and relies on EPR spectroscopy to draw conclusions about their electronic and geometric structure.

I made a radical - can I measure it too?While the new instrument mainly supports the research efforts of the applicants, students interested in applying EPR methods to their research are welcome to contact me by emailing: ivo.krummenacher@uni-wuerzburg.de

EPR - What you need to know:

What kind of compounds can be measured?EPR spectroscopy is possible with liquid and solid samples, provided that unpaired electrons are present.

How much material do I need for a measurement?EPR spectroscopy is highly sensitive and only a small amount of material is needed. Typically, the concentration of liquid samples is about 1 mM.

At what temperature can the sample be measured?The EPR spectrometer is equipped with a helium cryostat that allows the samples to be measured from 4 to 300 K.

Proteine, die ihre Partner umklammern und mit thermischen Bewegungen eine Sollbruch-stelle induzieren: Damit Zellen ihren Auf-gaben nachgehen können, haben sie im Laufe der Evolution viele Tricks ent-wickelt. Forscher der Uni Würzburg haben jetzt erstaunliche Details eines solchen Vorgangs aufgeklärt.

Im Prinzip ist eine menschli-che Zelle eine chemische Fab-rik im Miniaturformat. Ständig ist sie damit beschäftigt, Proteine zu synthetisieren, mit denen sie ihre zahlreichen Aufgaben erfüllen kann. Der Prozess der Proteinbiosynthese er-folgt durch große „molekulare Maschinen“, die die Zelle in mühev-oller Arbeit zunächst zusammen-bauen muss. Ein Beispiel für solch eine Maschine ist das Spleißosom. Wie es produziert wird, war lange Zeit ein nur in Ansätzen gelöstes Rät-sel. Wissenschaftler aus Würzburg und Göttingen konnten jetzt viele offene Fragen klären, wie die Fachzeitschrift Molecular Cell in ihrer neuesten Ausgabe berichtet.

Das Spleißosom – eine komplizierte Maschine„Das Spleißosom ist eine der kompliziertesten Maschinen innerhalb der Zelle. Es lagert sich ständig um, tauscht Prote-ine aus und ist überhaupt äußerst dynamisch“, sagt Profes-sor Utz Fischer. Seit mehr als 15 Jahren forscht der Inhaber des Lehrstuhls für Biochemie bereits an diesem Komplex. Spleißosomen kontrollieren im Inneren des Zellkerns die Übertragung des genetischen Codes in Proteine. Sie ent-fernen aus der Boten-RNA diejenigen Abschnitte, die keine Protein-kodierenden Informationen enthalten und fügen die Informationstragenden Abschnitte wieder zusammen. Her-gestellt werden sie von der Zelle selbst – allerdings außer-halb des Zellkerns, im sogenannten Zytoplasma.

Dieses Zytoplasma darf man sich nicht wie eine sau-

ber aufgeräumte Montagehalle vorstellen, in der viel Platz für die jeweiligen Arbeiten ist – im

Gegenteil. „Dort ist es unvorstellbar e n g . In der Wissenschaft spricht

man von ‚molecular crowd-ing‘“, sagt Fischer. Damit die Zelle dennoch in der Lage ist, die benötig-

ten Bausteine für ihre molekularen Maschinen innerhalb kürzester Zeit

an einem Ort zu konzen-trieren und zusammenzufü-

gen, setzt sie spezielle Helfer ein, sogenannte Chaperone – der englische Ausdruck für Anstandsdame. Im Fall der

Spleißosome kommt, wie die Würzburger zeigen konnten, ein besonders „trickreiches“ Chap-

eron zum Einsatz.

Wie Spleißosome aufge-baut sind

Weit über 100 Proteine und fünf kleine nicht-kodierende RNAs sind Bestandteile menschlicher Spleißo-

somen. Diese zahlreichen Bausteine liegen in einer Reihe definierter Funktion-

seinheiten vor, deren prominenteste Vertreter sogenannte snRNP-Komplexe sind. Diese

wiederum weisen alle einen ähnlichen Aufbau auf: Sieben evolutionär untereinander verwandte „allgemeine“ Proteine bilden eine ringförmige „Kern“-Struktur, durch deren Mitte ein RNA-Strang verläuft. Dazu kommen weitere spezielle Proteine; sie sind dafür verantwortlich, dass die jeweiligen snRNP-Untereinheiten ganz spezielle Aufgaben innerhalb des Spleißprozesses übernehmen – eine Art makromoleku-lare Arbeitsteilung also.

„Wenn man RNA und die entsprechenden Proteine in ein Reagenzglas gibt und eine Weile wartet, bildet sich die Kernstruktur der snRNPs von alleine“, erklärt Utz Fischer. In einer Zelle wäre das wenig effektiv. Abwarten, bis die jew-eiligen Proteine an der richtigen Stelle zusammenkommen und darauf hoffen, dass sie ihre spezifische Ziel-RNA finden: „Das würde die Lebensvorgänge dramatisch verlangsamen und wohl auch viel zu viele Fehler produzieren“, so der

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Biochemiker. Aus diesem Grund geht die Zelle den Proz-ess aktiv an und setzt Chaperone ein. Deren Aufgabe ist es, die sieben allgemeinen Proteine in eine ringförmige Struk-tur zu bringen und mit dem RNA-Strang zu verbinden. Das geschieht in zwei Schritten, wie das Wissenschaftler-Team jetzt erstmalig zeigen konnte.

Gefangen in der kinetischen FalleVereinfacht wird dieser Prozess durch die Tatsache, dass sich die sieben allgemeinen Proteine bereits zuvor zu drei unterschiedlichen „Bausteinen“ zusammenlagern. Diese drei besitzen in etwa die Form von Tortenstücken. Legen sie sich mit ihren Kontaktstellen an den Längsseiten aneinander, ergibt sich annähernd wieder das Bild einer Torte, von oben gesehen, mit einem Loch in der Mitte, durch das der RNA-Strang verlaufen kann.

Zwei dieser drei Bausteine bringt das „Assembly-Chaperon“ pICln zusammen. Es täuscht quasi vor, der dritte Baustein zu sein, setzt sich an des-sen Stelle und bringt auf diese Weise die Torte oder den Ring in Form. Das Problem ist jetzt allerdings, dass es diesen Platz „freiwil-lig“, das heißt ohne den Ein-satz von Energie nicht wieder verlässt, um so dem eigentli-chen Baustein Platz zu machen. Der Komplex sitzt in einer „ki-netischen Falle“.

Der Weg aus der FalleWie kommt der nun wie-der aus dieser Falle her-aus? „Eine riesige Maschine, der sogenannte SMN-Komplex übernimmt diese Arbeit“, erklärt Fischer. Fischer selbst hat die-sen Komplex vor rund zwölf Jahren identifiziert. Damals war-en Forscher auf der Suche nach dem Auslöser der Krankheit „Spinale Muskel-atrophie“, die, wie sich wenig später he-rausstellte, durch verringerte Mengen an einem Protein des SMN-Komplexes hervorg-erufen wird. Daher weisen die Betroffenen zu wenig SMN-Komplexe auf, ihre Muskeln an Armen und Beinen sind de-shalb schlaff und gelähmt; in schweren Fällen ist auch die Atemmuskulatur betroffen. Die Arbeit an den SMN-Kom-plexen hat Fischer seitdem nicht mehr losgelassen.

„Aufgabe des SMN-Komplexes ist es, den geschlossenen Ring, der kinetisch blockiert ist, zu öffnen“, sagt Fischer. Das gelingt ihm mit einer Kombination aus einer Umar-mungs- und einer Zerrüttungsstrategie: Mit einer speziellen Eiweiß-Struktur, die den Namen „Gemin2“ trägt, legt sich der SMN-Komplex so an den Ring, dass ein armähnlicher Fortsatz von Gemin2 Kontakt mit dem benachbarten Baus-tein aufnimmt. Anschließend bindet SMN an die Oberseite des Rings – exakt an der Stelle, an der sich das kinetisch blockierte Chaperon befindet.

Die Folgen beschreibt Fischer so: „Der Ring wird insta-

bil, er beginnt an einer ganz bestimmten Stelle zu schwin-gen, und kurze Zeit später bricht das System auseinander“. Damit ist der Platz frei für den fehlenden dritten Baustein und den RNA-Strang. Auf welche Weise genau sie dorthin gelangen, ist allerdings noch unklar.

Die BeteiligtenMit einer Kombination aus Röntgenkristallographie und Elektronenmikroskopie ist es dem Team um Utz Fischer gelungen, diese Beobachtungen zu machen. In einer Koop-eration der Labors von Clemens Grimm, Leiter der Kristal-lographie-Einheit in der Biochemie, und Jann-Patrick Pelz sowie von Hermann Schindelin und Caroline Kisker vom Rudolf-Virchow-Zentrum konnten die Wissenschaftler die Struktur der beteiligten Komplexe und die Vorgänge im Zellinneren aufklären. Außerdem war Fischers früherer

Mitarbeiter Ashwin Chari an dem Projekt beteiligt, der inzwischen in Göttingen am Max-Planck-Institut für

biophysikalische Chemie in der Gruppe von Holger Stark forscht.

Ein sinnvoller AufwandSolch ein gewaltiger Auf-

wand, um eine bestimmte Struktur zu erhalten: Ist das sinnvoll? „Ja“, ant-wortet Fischer. Seiner Meinung nach sind die Umwege und Zwisch-

enschritte, die Eingriffe der Chaperone notwen-

dig, um „Produktionsfehler“ zu verhindern. Denn „viele der

daran beteiligten Proteine sind potenziell gefährlich“, sagt er. Ohne eine entspre-

chende Kontrolle könnten sie sich an falsche RNAs anlagern oder gar

mit anderen Proteinen funktion-sunfähige Aggregate bilden. Dass

Letzteres im schlimmsten Fall zu Krankheiten führen kann, ist hinlänglich am Beispiel

von Alzheimer und Parkinson bekannt.

Ein kurzer Film, der das Geschehen verdeutlicht, ist hier zu sehen.

Structural Basis of Assembly Chaperone-Mediated snRNP Formation. Clemens Grimm, Ashwin Chari, Jann-Patrick Pelz, Jochen Kuper, Caroline Kisker, Kay Diederichs, Holger Stark, Hermann Schindelin and Utz Fischer. Molecular Cell, http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2012.12.009

KontaktProf. Dr. Utz Fischer, T: (0931) 31-84029, E-Mail: utz.fisch-er@biozentrum.uni-wuerzburg.deDr. Clemens Grimm, T: 0931) 31-84031, E-Mail: Clemens.grimm@uni-wuerzburg.de

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Vorne: Der Festvortragende: Prof. Dr. Andreas Warnke vom Universitätsklinikum Würzburg, und die Profes-soren der Fakultät für Chemie und Pharmazie.

Sorgte für die musikalische Untermalung: Dr. Jürgen Buchner (Universitätscarilloneur).

Verabschiedung von Ursula Hopf durch Prof. Dr. U. Fischer.

Die Absolventen des Studiengangs Technologie der Funktionswerkstoffe (B.Sc. und M.Sc.).

Die ersten Absolventen des Studiengangs Biochemie (B.Sc.). Die Absolventen der Studiengänge Chemie (Diplom, B.Sc., M.Sc.).

Die Absolventen der Studiengänge Pharmazie (Staatsexa-men) und Lebensmittelchemie (Staatsexamen; B.Sc.).

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