METABOLISME PROTEIN ASAM AMINO

H2NAminogroup

C

Side chain

R

H

C

O

OH

Carboxylgroup

Non-ionized form

STRUCTUR ASAM AMINO

H

H H H H H HO O O H H O H H O

N C C N NC C C C

H CH3CH2

OH

N-terminus

N C C

CH2

C

O

OH

CH2

N C C

CH

CH3H3C

CH2

OH

H H O

N C C

H H O

N C C

H H O

N C C

CH2

SH

OH

C-terminus

POLYPEPTIDE CHAIN

Menurut Bond (1979), seperti hal hewan-hewan lain ikan membutuhkan komponen-komponen nutrisi seperti protein, karbohidrat, lemak, vitamin, mineral dan air.

Berdasarkan Weatherly et al . (1987) kandungan nutrisi akan berpengaruh pasda tingkah laku, kesehatan, fungsi fisiologis, reproduksi dan pertumbuhan ikan. Zat-zat gizi oleh ikan akan digunakan untuk menghasilkan tenaga, mengganti sel-seltubuh yang rusak, dan juga untuk tumbuh.

Protein merupakan unsur yang sangat dibutuhkan oleh tubuh ikan, terutama untuk menghasilkan energi maupun untuk pertumbuhan(Watanabe, 1988)

Menurut Fujaya (1999), kebutuhan protein untuk ikan berbeda-beda menurut spesiesnya dan pada umumnya berkisar antara 20%--60%

Suprayudi et al . (1994) variasi dan kebutuhan akan protein dipengaruhi oleh jenis ikan, umur ikan, daya cerna ikan, kondisi

lingkungan, kualitas protein, temperatur air, dan sumber protein tersebut.

Ikan, terutama karnivora membutuhkan kandungan protein dalam pakannya mencapai sekitar 300% lebih tinggi dari pada kebutuhan protein pakan untuk hewan darat dan burung (NRC, 1983; Tacon & Cowey, 1985; Zonneveld et al ., 1991; Pillay, 1993)

Tingginya kebutuhan protein pakan bagi ikan disebabkan karena ikan cenderung menggunakan protein sebagai sumber energi dibandingkan karbohidrat dan lemak (Tacon & Cowey, 1985; Halver, 1989).

Protein

Asam amino merupakan sumber utama untuk glukosa melalui jalur glukoneogenesis, tetapi gliserol dari trigliserida juga dapat digunakan.

Glukoneogenesis dan glikogenolisis penting untuk memback up sumber glukosa pada saat puasa.

Asam amino dalam tubuh terutama digunakan untuk sintesis protein. Tetapi, jika asupan glukosa rendah, asam amino dapat diubah menjadi glukosa melalui jalur yang disebut glukoneogenesis yaitu pembentukan glukosa baru dari prekursor nonkarbohidrat

Struktur supramolekul

Protein asam nukleat polisakarida lipid

Asam amino nukleotida gula sederhana*) gliserol asam lemak

α- ketoacids ribosa pyruvat(C3) asetat (C2)C3, C4, C5 nitrogen pyruvat (C3)

Karbon (C), hidrogen (H), oksigen (O) Nitogen (N), fosfor (P), sulfur (S)

Makanan (protein)

Asam Amino

HATI

ASAM KETO

UREA

S. AS SITRATSEL TUBUH

ESENSIAL

Protein dalam

makanan

Asam Amino

A. A dalam darah

A.A. dl HATI (ektrasel)

A.A. Dalam darah A. A. dl Hati (intra sel)

PROTEIN

Senyawa N lain A. A. ektra sel

A. A. intra sel

PROTEIN

A. Keto Asam lemak S

urea

Sik. A. Sitrat A. Keto NH3

pencernaan

absorbsi

karbohidrat lipid protein

Mulut: pencernaan mekanik & cairan ludah (enzim saliva)

poli/oligo/disakarida lipid prot & polipeptida

Lambung: enzim pepsin & lipase; asam lambung (HCl)

poli/oligo/disakarida lipid/trigliserida prot & polipeptida

Usus halus: cairan pankreas (tripsin, kimotripsin, karboksipeptidase, amilase, lipase, ribonuklease, deoksiribonuklease, kolesterol esterase); cairan empedu/hati; enzim kelenjar usus (aminopeptidase, dipeptidase, sukrase, mltase, laktase, fosfatase,

glukosidase); bakteri usus halus

monosakarida gliserol,as.lemak asam amino (gluk,frukt,galaktosa) as.fosfat

Amino Acids

20 AminoAcids

Note: VariableR Group

Asam amino dalam darah

Jumlah asam amino dalam darah tergantung jumlah yang diterima dan jumlah yang digunakan

Proses absorbsi asam amino dalam dingding usus adalah proses transport aktif yang memelukan energi

Dalam keadaan berpuasa. Konsentrasi asam amino dalam darah 3.5-5 mg/ 100ml darah. Setelah ada asupan makanan menjasi 5-10mg/100ml darah. Dan turun kembali setelah 6 jam.

Alanine carries amino groups from muscle to the liver for excretion

Ala

α-keto- glutarate

pyruvate

CO2-

C=O

CH3

Glu

NH4+

glucose

CO2-

+H3N C H

CH3

urea

liver

Alaα-keto- glutarate

muscle protein

pyruvate

CO2-

C=O

CH3

Glu

amino acids

glucose

CO2-

+H3N C H

CH3

muscle blood O

H2N-C-NH2

Reaksi metabolisme asam amino

Meliputi reaksi pelepasan gugus asam amino Kemudian perubahan kerangka karbon

A1. transaminasi : Proses katabolisme asam amino berupa pemindahan gugus amino darisuatu asam amino ke senyawa lain (keto. Asam piruvat, ketoglutarat atau oksaloasaetat). Sehingga (keto)senyawa tersebut dirubah menjadi asam amino. Sedangkan asam amino dirubah menjadi senyawa keto)

The first step in catabolism of most amino acids is transamination

α-ketoglutarate glutamate

α-keto acid

amino acid

The main function of transamination is to funnel amino groups into a small number of amino acids, particularly Glu & Asp.

Some amino transferases (“transaminases”) are specific for α-ketoglutarate and Glu; others use oxaloacetate and Asp.

CO2-

CO2-

C=OCH2

CH2

CO2-

CO2-

+H3N C H

CH2

CH2

CO2-

+H3N-C-H

R

CO2-

R

C=O

Enzim utama rekasi transaminasi adalah:Alanin transaminase alaninGlutatamat transaminase glutamatA.2 Deaminasi oksidatif:Asam glutamat dapat mengalami deaminasi

oksidatif mengunakan glutamat dehidrogenase, menghasilkan NH4+

NADP NAD sebagai akseptor elektron

The amino groups of glutamic acid and glutamine can be released as ammonia in liver mitochondria

H2ONAD+ or NADP+

Glu

α-keto acids

cellular protein

ingested protein

NADH or NADPH + H+

α-keto-glutarate

CO2-

+H3N C H

R

CO2-

CO2-

C=OCH2

CH2

CO2-

CO2-

+H3N C H

CH2

CH2

CO2-

C=O

Ramino acids

Gln from muscle & other tissue

NH4+ But ammonia is toxic,

particularly to neural tissue. Organisms must get rid of it.

CONH2

CO2-

+H3N C H

CH2

CH2

transaminases

glutamate dehydrogenase

NH4+

Pembentukan Asetil koenzim A

Merupakn senyawa penghubung antra metabolisme asam amino dengan sikulus asam sitrat(merubah menjadi energi)

1. jalur asam piruvat

2. jalur asam asetoasetat

AMINO ACID DEGRADATION INTERMEDIATESAMINO ACID DEGRADATION INTERMEDIATES

CO2

CO2

Pyruvate

Acetyl-CoA Acetoacetate

Citrate

Isocitrate

α-ketoglutarateSuccinyl-CoA

Fumarate

Oxaloacetate

CitricAcidCycle

CO2

Glucose

Ala SerCys Thr*Gly Trp*

Ile*Leu•

Lys•

Thr*

Leu• Trp*Lys• Tyr*Phe*

AsnAsp

AspPhe*Tyr*

Ile*MetVal

Arg HisGlu ProGln

Glucogenic

Ketogenic

* Both Glucogenic and Ketogenic

• Purely Ketogenic

JALUR BIOKIMIA PRODUKSI ENERGI

Most mammals convert amino-acid nitrogen to urea for excretion

NH4+

ammonium ion

uric acid

H2N-C-NH2 urea

O

NH4+

O

O

HN

NH

NH

NH

O

most terrestrial vertebrates

birds & reptilesfish & other aquatic vertebrates

Some animals excrete NH4

+ or uric acid.

amino acidsThe carbon chains are broken down to molecules that feed into the TCA cycle.

AMINO ACID BIOSYNTHESIS OVERVIEW(USE OF COMMON INTERMEDIATES)

GLUCOSE GLUC-6-PHOSPHATE RIB-5-PHOS→ HIS ↓ ↓ 3-PHOSPHOGLYCERATE SERINE ↓ ↓

↓ GLYCINE E-4-PHOS + PEPCYSTEINE

↓ ↓ PHE→TYR PYRUVATE ALA TRP ↓ VAL

CITRATE LEU, ILE ↓

OXALOACETATE, α-KETOGLUTARATE ASP, ASN, GLU, GLN, PRO, ARG, LYS, THR, MET

Biosintesa protein

DNA RNA Protein

Replikasi

transkripsi translasi

RNA terdiri atas : mRNA (mesenger RNA)(5%)

rRNA (ribosomal RNA) (70%)

t RNA ( transfer RNA

Copyright 2008 John Wiley & Sons, Inc.

Protein Synthesis

6-18

Gene expressionGene expression: information coded in a gene is used to : information coded in a gene is used to synthesize a product—a protein or a molecule of RNA.synthesize a product—a protein or a molecule of RNA.

H2N

H

H

C CO

OH

Carboxylgroup

H2N

H

CH3

C CO

OHAminogroup

H2N

H

H

C

O

C N CC

HH

CH3

OH

O

Peptidebond

+ H2O+

FORMATION OF A DIPEPTIDE BY WAY OF A PEPTIDE BOND

H

H H H H H HO O O H H O H H O

N C C N NC C C C

H CH3 CH2

OH

N-terminus

N C C

CH2

C

O

OH

CH2

N C C

CH

CH3H3C

CH2

OH

H H O

N C C

H H O

N C C

H H O

N C C

CH2

SH

OH

C-terminus

H2N

H

H

C CO

OHCarboxylgroup

H2N

H

CH3

C CO

OHAminogroup

H2N

H

H

C

O

C N CC

HH

CH3

OH

O

Peptidebond

+ H2O

H2N Gly Ala Ser Asp

N-terminus

21 3 54 6 7 8

Phe Val Tyr Cys

C-terminus

COOH

+

SUMMARY OF PROTEIN STRUCTURE

TABLE 3.2 A Summary of Protein Structure

Level Description

Primary

Secondary

Tertiary

The sequence ofamino acids

Formation ofα-helices and β-pleated sheets

Overall three-dimensional shape of a polypeptide

Quaternary Shape produced bycombinations ofpolypeptides

Stabilized by:

Peptide bonds

Hydrogen bonding betweenpeptide groups along thepeptide backbone

Bonds and other interactionsbetween R-groups, or between R-groups and thepeptide backbone

Bonds and other interactionsbetween R-groups, and between peptide backbonesof different polypeptides

Gly Ser Asp Gls

Example: Hemoglobin

PROTEIN STRUCTURE

Several common functional groups in a single biomolecule.