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FACULTAD DE INGENIERÍA MARÍTIMA YCIENCIAS DEL MAR
FICHA DE LA PRÁCTICA PARA LABORATORIO
CÓDIGO
MATERIA Bioquímica FMAR01990
NOMBRE David Quiñonez Acosta
PARALELO 1TEMA DE LA PRÁCTICA
Desnaturalización de proteínas
OBJETIVOS GENERALES:Observar el comportamiento de una proteína globular hidrosoluble en diferentes medios (temperatura y
pH extremos) observar los cambios en su estructura.
INTRODUCCIÓN:Desnaturalización de proteína:
La desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su
estructura nativa, y de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades
físico-químicas. (Sanchez, 2012)
Pérdida de función
La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas, por ejemplo, las
enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse más al centro activo, y
porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los sustratos no están posicionados
para hacerlo. (Sanchez, 2012)
Reversibilidad e irreversibilidad
En muchas proteínas la desnaturalización no es reversible; esto depende del grado de modificación de las
estructuras de la proteína. (Sanchez, 2012)
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Fig1.- Desnaturalización de una proteína quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero sin
ninguna estructura tridimensional fija.
Agentes Desnaturalizantes:
Fig2.- Tipos de agentes desnaturalizantes físicos y químicos.
También existen proteínas que luego de desnaturalizarme pueden volver a su estado original, un ejemplo
de ella es la proteína del cabello (que al ser planchado se desnaturaliza), como es el caso de la queratina
que luego de someterla a calor esta vuelve a su estado original al ser mojado.
EQUIPOS Y MATERIALES:Materiales Tubos de ensayo Breaker
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Pipetas Baño maría Lápiz indeleble CocinillaReactivos. Alcohol C2H5OH Vinagre (ácido acético) Limón (ácido cítrico)Muestra. Clara de huevo Leche
PROCEDIMIENTO:CON LA CLARA DE HUEVO:En este primer experimento se somete a la proteína a temperaturas extremas en el baño maría en este caso se utiliza dos muestras en dos tubos de ensayo.Material Necesario La clara de un huevo Tubos de ensayo Baño maríaProcedimiento:Hecha la clara del huevo en el interior del tubo de ensayo y someterlo al baño maría tapa el tubo y espera.A medida que pasa el tiempo observa lo que sucede en el tubo de ensayo.
¿Qué ha sucedido?La clara del huevo tomo una composición medio gelatinosa y cambio de color.
CONLA LECHE:En el segundo proceso experimental la proteína es sometida al contacto del pH del alcohol que es de 6 es decir acido, del vinagre (ac. acético) y del limón (ac. cítrico).Material Necesario Leche Tubos de ensayo Alcohol G1, vinagre G2 y limón G3Procedimiento:Hecha la leche en el interior del tubo de ensayo con el alcohol, vinagre o limón.Tapa el tubo de ensayo y espera.A medida que pasa el tiempo observa lo que sucede en el tubo de ensayo.
¿Qué ha sucedido?Al colocar el alcohol, vinagre y limón en cada una de las muestras y observarlos se vio una especie de “leche cortada” que es una separación de proteínas debido al pH de cada muestra.
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Fig3.- estructura de la albumina
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Tabla1.- características principales de la clara de huevo.
Observaciones y resultados:
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Fig4.-Procedimeinto de desnaturalización de la lecho con alcohol, vinagre y limón.
Fig5.- Procedimento de la desnaturalización de la clara de huevo.
Conclusión:
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Por medio del pH y calor se pueden desnaturalizar proteínas, en nuestro caso fue la leche y la clara de huevo.Existen diferentes tipos de agentes desnaturalizantes como el detergente, urea, reactivos –SH, etc.Existen proteínas reversibles (como la queratina del cabello) y no reversibles (la albumina del huevo).
Anexo:¿Cuáles son los niveles estructurales de la proteína? de una descripción de 2 líneas de c/uSon 4 niveles:Estructura primaria: es la secuencia de aminoácidos de la cadena peptídica.
Estructura secundaria: se debe a la formación de puentes de hidrogeno entre restos de amina y carboxilo de residuos de aminoácidos no adyacentes en la cadena.
Estructura terciaria: ocurre cuando se atraen distintas regiones de estructuras secundarias.
Estructura Cuaternaria: se debe a que la proteína posee más de una cadena de polipéptidos.
¿Qué le sucede cuando a una proteína se le desnaturaliza? ¿Qué estructuras se alteran?Cuando se desnaturaliza la proteína se rompen los enlaces más débiles y las estructuras que se alteran son las de orden superior.
¿En qué se diferencian la desnaturalización reversible a la irreversible?La reversible es aquella en donde después de su desnaturalización ella puede volver a su estado original, por medio de agentes externos o reacciones complejas.La irreversible es aquella que una vez desnaturalizada no vuelve a su estado inicial.
¿Qué diferencias hay entre coagulación y precipitación?Precipitación es un proceso de dosificación obteniéndose productos insolubles que luego de un tiempo se sedimentan teniendo una muestra de dos componentes.Coagulación es un fenómeno de desestabilización de partículas colacoides, que se consigue con la neutralización de sus cargas electicas.
BibliografíaSanchez, L. (24 de Agosto de 2012). http://trabajosmedicos.blogspot.com. Obtenido de
http://trabajosmedicos.blogspot.com: http://trabajosmedicos.blogspot.com/2012/08/desnaturalizacion-informe-de.html
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