Corso di Biopolimeri

PROF. ROBERTO RIZZODipartimento di Biochimica, Biofisica e

Chimica delle MacromolecoleTel 040 558 3695Fax 040 558 3691

e-mail rizzor@bbcm.univ.trieste.it

Libro di testo:"Biophysical Chemistry"

Autori: Cantor e Schimmel3 volumi pubblicati da W:H: Freeman and Co. New

York.Presente in numerose biblioteche dell'Università.Il materiale elettronico fornito (dispense e figure)

non sostituisce il libro di testo.

Classe Esempio

specifico

Dim. tipiche,

Å (forma)

Peso mol.

tipico (g/mol)

Elementi

descrittivi

Numero di

subunità

Oligomeri Actinimicina D 20 (sfera) 103 - 104 Atomi (o

residui)

102 (o 10)

Piccole

proteine

Chimotripsina 40 (sfera) 104 - 105 residui di a.a.

(o atomi)

102 - 103

(o 103 - 104)

Acidi nucleici t - RNA 100

(bacchetta)

104 - 105 residui di

nucl. (o atomi)

102 - 103

(o 103 - 104)

Grandi

proteine

Aspartato

transcarbam.

70 (sfera) 105 - 107 subunità o

catene

10 - 102

Piccoli

aggregati

Ribosoma 200 (sfera) 105 - 107 subunità o

catene

10 - 102

Grandi

aggregati

Membrane,

virus

1000 (sfera) 107 - 1012 Regioni,

frammenti

10 - 102

DNA intatto DNA di

E. coli

107 (0.1 cm)

(sfera)

107 - 1012 Regioni,

frammenti

10 - 102

LIVELLI DI STRUTTURA

TIPO SUBUNITA' ENERGIE DI

INTERAZIONE

Primaria atomi (o residui) covalenti (>100 kcal/mol)

Secondaria residui intracatena medie - deboli (1 - 10

kcal/mol, leg. idrogeno)

Terziaria conformeri locali deboli ( princip. van der

Waals, elettrostatiche)

Quaternaria catene polimeriche deboli ( princip. van der

Waals, elettrostatiche)

LIVELLI DI STRUTTURA DELLE PROTEINE

STRUTTURA PRIMARIACoincide con la sequenza amminoacidica delle catene polipeptidiche di una proteina.E' alla base delle proprietà chimico-fisiche di ogni proteina. Determina le modalità di ripiegamento in una struttura tridimensionale caratteristica. Tale struttura è responsabile della specifica funzione svolta dalla proteina.

STRUTTURA SECONDARIAConformazioni locali di una catena polipeptidica. In questo caso per catena polipeptidica si intende lo scheletro covalente costituito dagli atomi impegnati nel legame peptidico e dagli atomi di carbonio alfa.Esempi: elica e foglietto .Sono stabilizzate da legami non covalenti.

STRUTTURA TERZIARIAStruttura tridimensionale complessiva di una catena polipeptidica. Comprende l'insieme delle relazioni spaziali tra i gruppi presenti nelle catene laterali.Stabilizzata da ponti disolfuro e legami non covalenti.

STRUTTURA QUATERNARIAE' data dall'insieme delle interazioni tra singole catene polipeptidiche (subunità) e si ritrova solo nelle proteine costituite da più subunità. E' stabilizzata da legami non covalenti.

PROBLEMATICHE GENERALI

STRUTTURA DELLA MOLECOLA:• E’ pura? E’ nativa? E’ completa?• Si può predire la struttura?• E’ rigida o flessibile?• Come si forma la struttura?

FUNZIONE DELLA MOLECOLA:• Si può predire o razionalizzare?• Quali sono le relazioni StrutturaFunzione?• Come viene regolata?• Quali molecole possono interagire?

EMOGLOBINA E DIFOSFOGLICERATO

2,3-DIFOSFOGLICERATO

EFFETTO DEL DIFOSFOGLICERATO